Über das Adsorptionsverhalten der Pankreasamylase

Zusammenfassung

Die drei pankreatischen Enzyme, Lipase, Trypsin und Amylase, lassen sich infolge ihres verschiedenen Adsorptionsverhaltens voneinander trennen. Die Lipase wird aus dem Gemisch durch Adsorption mittels Tonerde bei saurer Reaktion, dann das Trypsin ebenfalls bei saurer Reaktion mit Kaolin entfernt. Die Amylase, die unter diesen Umständen der Adsorption entgeht und enzymatisch homogen wird, ließ sich bei neutraler Reaktion und zwar aus wäßrig-alkoholischer Lösung durch Adsorption mit Tonerde reinigen. Dieses Enzym unterscheidet sich aber, wie in unseren Mitteilungen² über Pankreasenzyme angegeben wurde, von anderen und besonders von dem [15] am besten untersuchten Invertin dadurch, daß es „die ihm zugeschriebene Adsorbierbarkeit durch Reinigung vollständig verliert. In reinerem Zustand wird die Amylase weder aus saurer, noch aus neutraler oder alkalischer (wäßriger) Lösung von Aluminiumhydroxyd oder von Kaolin adsorbiert“. Diese Angabe war aus einigen Beobachtungen über die Abnahme der Adsorbierbarkeit, über das Sinken der Adsorptionswerte im Laufe der Reinigung abgeleitet. Die Reinigung des Enzyms war aber noch nicht so weit geführt worden, daß der Einfluß der Koadsorbentien wegfiel und das eigentliche Adsorptionsverhalten des Enzyms klar zutage trat.

Diese Abhandlung ist eine Fortsetzung der dritten („Über Pankreasamylase“, Diese Zs. Bd. 126, S. 143 [1922/23]); ein Teil der Ergebnisse ist enthalten und ausführlicher behandelt in der Inauguraldissertation von A. R. F. Hesse, München 1923.