Vergleich von Leberesterase mit Pankreaslipase; über die Stereochemische Spezifität der Lipasen

Zusammenfassung

Die hydrolysierenden Wirkungen der Enzyme von Pankreas und Leber auf einfache Ester und hohe Glyceride sind in zahlreichen Arbeiten teils allein mit dem pankreatischen, teils mit dem hepatischen Enzym untersucht worden, aber nur wenig ist zum Vergleich von Pankreas- und Leberenzym bekannt geworden. Unsere Untersuchung behandelt die Frage der Spezifität dieser Enzyme aus den Organen einer Tierart (des Schweines). Die Unterschiede zwischen den lipatischen Enzymen der einzelnen Organe in ihrer Wirkung auf verschiedene Substrate und in ihrer Abhängigkeit von aktivierend und hemmend wirkenden Zus ätzen dürfen nicht ohne genaue Prüfung als beweisend für ihre Verschiedenheit angesehen werden. Denn die Lipasen sind in besonderem Maße von ihren Begleitstoffen, zunächst von den natürlichen, im Verhalten und Wirkungsvermögen abhängig. Bis vor kurzem galt z. B. die Lipase des Magens (vom Schwein) als verschieden von der Pankreaslipase, von der sie als Enzym im physiologischen Sinne, nämlich als natürlicher Enzymkomplex, in der Tat verschieden ist. Ein Unterschied besteht in dem Verhältnis der [217] enzymatischen Wirksamkeit in schwach alkalischem und schwach saurem Gebiete (zwischen P _H = 8,6 und 4,7), ein zweiter Unterschied im Ausbleiben der Aktivierung durch Galle bei manchen Darstellungen des Magenenzyms. Es ließ sich aber zeigen¹, daß die Abhängigkeit der lipatischen Wirkung von der Wasserstoff zahl „durch ganz andere, kompliziertere Faktoren vorgetäuscht oder entstellt“ ist und daß der Unterschied durch die Reinigung mit Adsorptionsmitteln verschwindet.