Zur Stalagmometrischen Bestimmung der Lipatischen Tributyrinhydrolyse

Zusammenfassung

Die Lipase ist im Gegensatz zum Invertin und anderen Enzymen in ihrer Wirkung vom kolloiden Zustand und der Vermischung mit Fremdkörpern in hohem Maße abhängig. Diesem Umstand vor allem muß eine Methode für die quantitative Bestimmung des Enzyms von verschiedener Herkunft und wechselndem Reinheitsgrad Rechnung tragen. Das Wesentliche und Eigentümliche einer Lipasebestimmung liegt nicht in der Art, wie der Umsatz gemessen wird, ob beispielsweise durch Titration der entstehenden Carbonsäure oder auf Grund eines anderen Merkmals der Substratänderung. Die Brauchbarkeit einer Methode, um die Enzymmengen bei der Untersuchung tierischer Organe und Säfte oder im Gang eines Reinigungsverfahrens zu vergleichen, hängt vielmehr davon ab, daß man die Lipase zum Zweck der Analyse zunächst „in ein geeignetes System bringt, sei es unter Aktivierung oder unter Hemmung, um die Unterschiede im Wirkungsvermögen auszugleichen, das je nach Menge und Natur der Begleitstoffe wechselt“. Das ist der Sinn unserer vor kurzem [2] veröffentlichten¹ Bestimmungsweisen der pankreatischen Fettspaltung, entweder mit Hemmung durch zugefügtes Albumin bei konstant saurer Reaktion oder mit Aktivierung durch Albumin und Calciumchlorid, sei es in konstant alkalischem Medium oder mit Wechsel vom alkalischen zum sauren Gebiet. Die gebildete Fettsäure wurde titriert. Diese Methode bewährte sich bei der Analyse von Lipase in der Drüse und ihren Auszügen und in einer Folge von Adsorptionen mit verschiedenen Mitteln und Elutionen aus den Adsorbaten.