Myofibrilläre ATPase-Aktivität und Mechanik des druckhypertrophierten Herzens: Biochemische Grundlagen, Spezies- und Altersabhängigkeit der Anpassungsbreite

Zusammenfassung

Mit Hilfe der Polyacrylamid-Gelelektrophorese in Natriumpyrophosphat konnte gezeigt werden, daß im hypertrophierten Myokard als Folge eines renalen Hochdrucks das Isoenzymmuster in Richtung von V₃ verschoben ist, während ein Schwimmtraining zu einem V₁-Myosin führt. Eine Umverteilung der Isoenzyme führte zu einer Veränderung der myofibrillären ATPase-Aktivität, die bei Goldblatt-Ratten um 10–30% erniedrigt und bei den schwimmtrainierten Ratten um 10% erhöht war. Parallel zur ATPase-Aktivität veränderte sich die Verkürzungsgeschwindigkeit. Bei einer Verschiebung des Isoenzymmusters in Richtung von V₃ wird daher auch die Ökonomie der Kraftentwicklung in der isovolumetrischen Anspannungsphase erhöht. Dies zeigte sich in einem erniedrigten Sauerstoffverbrauch bei einem Ganzherz unter vorwiegend isometrischer Tätigkeit. Verschiedene Säugetierspezies haben unterschiedliche Isoenzymmuster und unterschieden sich daher in ihrer Anspannungsfähigkeit bei einer Hypertrophie.

Mit Unterstützung der Dtsch. Forsch. Gem.