Zusammenfassung
Die hohe Konzentration von potentiell reaktivem Disauerstoff O2 in der Erdatmosphäre (ca. 21 Vol.%) ist ein Resultat der kontinuierlichen Photosynthese “höherer” Organismen. O2 ist damit ein Naturstoff, d.h. ein Stoffwechsel-Sekundärprodukt, ebenso wie beispielsweise Alkaloide oder Terpene; ursprünglich handelte es sich sogar um ein ausschließlich toxisches Abfallprodukt. Untersuchungen der Atmosphären von Planeten und Monden haben generell Gehalte von weit unterhalb 1 Vol.% O2 ergeben; ähnliches wird für die Uratmosphäre der Erde bis vor ca. 2.5 Milliarden Jahren angenommen (Allegre, Schneider). Wegen des Wachstums der Organismen und des daraus folgenden Bedarfs an aus CO2 gewonnenen reduzierten Kohlenstoffverbindungen (4.4) stieg das Ausmaß der Photosynthese soweit an, daß die gleichzeitig resultierenden Oxidationsäquivalente nicht mehr durch Hilfssubstrate wie etwa Fe(II)- oder S(-II)-Verbindungen abgefangen werden konnten; letztendlich erfolgte die (z.B. Mn-katalysierte, Kap. 4.3) Oxidation des umgebenden Wassers zu Disauerstoff (4.5). Konnte der extrem umweltschädliche Schadstoff O2 noch eine Weile von reduzierten Verbindungen, insbesondere von bei pH 7 löslichem Fe2+ und Mn2+ unter Bildung mächtiger oxidischer Ablagerungen wie etwa der “Rotsedimente” des Eisen(III)oxids aufgenommen werden (5.1), so erhöhte sich vor ca. 2.5 Milliarden Jahren auch allmählich die O2-Konzentration in der Atmosphäre, bis vor etwa 1 Milliarde Jahren das auch heute noch vorhandene recht stabile Gleichgewicht zwischen O2-Produktion und -Verbrauch mit stationärer Konzentration bei 21 Vol.% und Recycling innerhalb von ca. 2000 Jahren erreicht wurde.
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Literatur
C.J. Allegre, S.H. Schneider, Sci. Am. 271(4) (1994) 44: The evolution of the earth
E.F. Elstner: Der Sauerstoff: Biochemie, Biologie, Medizin, BI-Wiss.-Verlag, Mannheim, 1990
D.T. Sawyer: Oxygen Chemistry, Oxford University Press, Oxford, 1991
J.J.R. FRAÚSTO DA Silva, R.J.P. Williams: The Biological Chemistry of the Elements, Clarendon Press, Oxford, 1991
H. Taube, Prog. Inorg. Chem. 34 (1986) 607: Interaction of dioxygen species and metal ions — equilibrium aspects
E.C. Niederhoffer, J.H. Timmons, A.E. Martell, Chem. Rev. 84 (1984) 137: Thermodynamics of oxygen binding in natural and synthetic dioxygen complexes
I.M. Klotz, D.M. Klotz in (bb), S. 567: Metal-dioxygen complexes: A perspective
M. Chanon, M. Julliard, J. Santamaria, F. Chanon, New. J. Chem. 16 (1992) 171: Role of single electron transfer in dioxygen activation. Swing activation in photochemistry, electrochemistry, thermal chemistry
V. Massey, J. Biol. Chem. 269 (1994) 22459: Activation of molecular oxygen by fiavins and flavoproteins
J.W.Egan, B.S. Haggerty, A.L. Rheingold, S.C. Sendlinger, K.H. THEOPOLD, J. Am. Chem. Soc. 112 (1990) 2445: Crystal structure of a side-on superoxo complex of cobalt and hydrogen abstraction by a reactive terminal oxo ligand
N. Kitajima, Y. Moro-Oka in (bb), S. 737: Copper-dioxygen complexes. Inorganic and bioinorganic perspectives
W. Micklitz, S.G. Boit, J.G. Bentsen, S.J. Lippard, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989) 372: Characterization of a novel p 4 -peroxide tetrairon unit of possible relevance to intermediates in metal-catalyzed oxidations of water to dioxygen
M.F. Perutz, G. Fermi, B. Luisi, B. Shaanan, R.C. Liddington, Acc. Chem. Res. 20 (1987) 309: Stereochemistry of cooperative mechanisms in hemoglobin
F.A. CorroN, G. WILKINSON: Advanced Inorganic Chemistry, 5th Edition, Wiley, New York, 1988; S. 1337
J.E. Huheey: Anorganische Chemie, de Gruyter, Berlin, 1988
R.E. Dickerson, I. Geis: Hemoglobin: Structure, Function, Evolution and Pathology, Benjamin Cummings, Menlo Park, Calif., 1983
M.F. Perurz, Trends Biochem. Sci. 14 (1989) 42: Myoglobin and haemoglobin: Role of distal residues in reactions with haem ligands
K. Gersonde in H. Sund, V. Ullrich (Hrsg.): Biological Oxidations,Springer-Verlag, Berlin, 1983, S. 170–188: Reversible dioxygen binding
S.E.V. Phillips, B.P. Schoenborn, Nature (London) 292 (1981) 81: Neutron diffraction reveals oxygen-histidine hydrogen bond in oxymyoglobin
L. Pauling, C.D. Coryell, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 22 (1936) 210: Magnetic properties and structure of hemoglobin, oxyhemoglobin and carbonmonoxyhemoglobin
J.J. Weiss, Nature (London) 202 (1964) 83: Nature of the iron-oxygen bond in oxyhemoglobin
I. Bytheway, M.B. Hall in (bb), S. 639: Theoretical calculations of metal-dioxygen complexes
A. Gossauer, Chimia 48 (1994) 352: Catabolism of tetrapyrroles
J. Baldwin, C. Chothia, J. Mol. Biol. 129 (1979) 175: Hemoglobin: The structural changes related to ligand binding and its allosteric mechanism
V. Srajer, L. Reinisch, P.M. CHAMPION, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988) 6656: Protein fluctuations, distributed coupling, and the binding of ligands to heme proteins
M.F. Colombo, D.C. Rau, V.A. Parsegian, Science 256 (1992) 655: Protein solvation in allosteric regulation: A water effect on hemoglobin
L.F. Stryer: Biochemistry, 3rd Edition, Freeman, New York, 1988, p. 143
A.F.G. Slater, A. Cerami, Nature (London) 355 (1992) 167: Inhibition by chloroquine of a novel haem polymerase enzyme activity in malaria trophozoites
M. Momenteau, C.A. Reed in (bb), S. 659: Synthetic heure dioxygen complexes
K.S. Suslick, T.J. Reinert In (h), p. 974: The synthetic analogs of 02-binding heure proteins
R.E. Stenkamp in (bb), S. 715: Dioxygen and hemerythrin
S.J. Lippard, Angew. Chem. 100 (1988) 353: Oxoverbrilckte Polyeisenzentren in Biologie und Chemie
D.M. Kurtz, Chem. Rev. 90 (1990) 585: Oxo-and hydroxo-bridged diiron complexes: A chemical perspective on a biological unit
W. Kaim, S. Ernst, S. Kohlmann, Chem. Unserer Zeit 21 (1987) 50: Farbige Komplexe: das Charge-Transfer-Phänomen
R.C. Reem, J.M. Mccqbhigk, D.E. Richardson, F.J. Devlin, P.J. Stephens, R.L. Musselman, E.I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989) 4688: Spectroscopic studies of the coupled binuclear ferric active site in methemerythrins and oxyhemerythrins
R.J.H. Clark, T.J. Dines, Angew. Chem. 98 (1986) 131: Resonanz-RAMAN-Spektroskopie und ihre Anwendung in der Anorganischen Chemie
J. Sanders-Loehr In (u), S. 49: Resonance RAMAN spectroscopy of iron-oxo and iron-sulfur clusters in proteins
P. GÜTLICH, R. Link, A. Trautwein: MOSSBAUER Spectroscopy and Transition Metal Chemistry, Springer-Verlag, Berlin, 1978
W.B. Tolman, A. Bind, S.J. Lippard, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989) 8522: Self-assembly and dioxygen reactivity of an asymmetric, triply bridged diiron(11) complex with imidazole ligands and an open coordination site
R.E. Stenkamp, L.C. Sieker, L.H.Jensen, J. Am. Chem. Soc. 106 (1984) 618: Binu-clear iron complexes in methemerythrin and azidomethemerythrin at 2.0-A resolution
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Kaim, W., Schwederski, B. (2004). Der anorganische Naturstoff O2: Aufnahme, Transport und Speicherung. In: Bioanorganische Chemie. Teubner Studienbücher Chemie. Vieweg+Teubner Verlag. https://doi.org/10.1007/978-3-322-92714-9_5
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