Die Wirkung von Proteasen auf Glykoproteine der Zelloberfläche

Zusammenfassung

Wir fanden nämlich (Übersicht bei Uhlenbruck. 1971), daß verschiedene proteolytische Enzyme, wie beispielsweise Trypsin, Chymotrypsin, Papain, Ficin, Thermolysin, Proteinase K, Pronase, Subtilisin usw. in der Weise auf Rinderblutkörperchen einwirken, daß ein großer Teil der neuraminsäurehaltigen Glykoproteine abgetrennt bzw. losgelöst wird. Auch an allen übrigen Erythrozyten. sowie Blut- und Organzellen, konnten wir diesen Befund erheben. Serologisch gesehen, wurden beim Rinderblutkörperchen “inagglutinable” Zellen in “agglutinable” verwandelt, also solche mit einem dicken “coat” wurden in Zellen mit einem dünnen “coat” verwandelt. Neuraminidase-behandelte menschliche Erythrozyten verloren ihr T-Antigen dabei und wurden ebenfalls durch “inkomplette” (Rhesus-) Antikörper agglutinierbar. Heute wissen wir, daß die Erythrozytenglykoproteine aus einem hydrophoben, in die Lipidmembran der Zelloberfläche eingebauten Anteil bestehen (mit dem Carboxy-terminalen Ende), während die hydrophile, N-terminale, mit vielen Kohlenhydrat-ketten besetzte Proteinkette nach außen ragt. Hier greifen die Proteasen an und spalten Glykopeptide ab. Solche Protease-labilen Bestandteile tragen oft, wie z. B. beim Menschen noch serologisch nachweisbare Rezeptoren, M, N. bzw. das T Antigen. Auch einige Lektin-Rezeptoren können abgetrennt werden, während andere wiederum auf dem Protease-resistenten Anteil zurückbleiben. Das ganze ist in der folgenden Abb.27 schematisch einmal dargestellt.