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5-Aminolävulinsäuredehydratase

  • T. StauchEmail author
Chapter
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Englischer Begriff

5-aminolevulinate dehydratase

Definition

EC 4.2.1.24: Enzym, das die asymmetrische Kondensation von 2 Molekülen 5-Aminolävulinsäure zu Porphobilinogen katalysiert. Zweites Enzym in der Biosynthesekette des Häms.

Struktur

Oktamer mit 2 Isoformen: 330 und 359 Aminosäuren. Das humane Enzym ist ein Oktamer mit einem Zink-Ion pro Untereinheit.

Molmasse

Monomere: 36,3 kDa (Isoform 1) bzw. 39,0 kDa (Isoform 2); insgesamt ca. 300 kDa.

Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination

Es handelt sich um ein zytosolisches Enzym (Michaelis-Konstante KM = 90 μM für 5-Aminolävulinsäure pH 7, Vmax = 43 μmol/h/mg pH 7).

Funktion – Pathophysiologie

Das Enzym bewerkstelligt die Kondensation von 5-Aminolävulinsäure unter Ringschluss zum Pyrrolkörper Porphobilinogen, dem zweiten Porphyrinvorläufer. Hierbei handelt es sich weder in der Leber noch im Knochenmark um einen leistungsbegrenzenden Schritt der...

Literatur

  1. Berlin A, Schaller KH (1974) European standardized method for the determination of δ-aminolevulinic acid dehydratase activity in blood. Z ClinChemClin Biochem 12:389–390Google Scholar
  2. Geisse S, Brueller H-J, Doss MO (1983) Porphobilinogen Synthase (δ-aminolevulinic acid dehydratase) activity in human erythrocytes: reactivation by zinc and dithiothreitol depending on influence of storage. Clin Chim Act 135:239–245CrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature 2019

Authors and Affiliations

  1. 1.Porphyrie-Speziallabor EPNETDeutsches Kompetenz-Zentrum für Porphyriediagnostik und Konsultation, MVZ Labor PD Dr. Volkmann und Kollegen GbRKarlsruheDeutschland

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