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Porphobilinogendesaminase

  • T. StauchEmail author
Chapter
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Englischer Begriff

Porphobilinogendeaminase

Definition

EC 2.5.1.61: Enzym, das die Kondensation von 4 Molekülen Porphobilinogen zur linearen Vorstufe des Uroporphyrinogens, dem Hydroxymethylbilan (HMBS), katalysiert. Drittes Enzym in der Biosynthesekette des Häms.

Struktur

Polypeptid aus 361 Aminosäuren. Das humane Enzym setzt sich aus 3 Domänen mit je ca. 120 Aminosäuren zusammen mit einem kovalent gebundenen Dipyrropmethan-Kofaktor im aktiven Zentrum (lokalisiert zwischen Domäne 1 und 2).

Molmasse

Ca. 49,1 kDa.

Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination

Es handelt sich um ein zytoplasmatisches Enzym (Michaelis-Konstante KM = 48 μM für Porphobilinogen, Vmax = 1261 nmol/h/mg bei 37 °C) mit hoher Thermostabilität.

Funktion – Pathophysiologie

Tetramerisierung von Porphobilinogen zu Hydroxymethylbilan (Präuroporphyrin)....

Literatur

  1. Bustad HJ, Vorland M, Ronneseth E, Sandberg S, Martinez A, Toska K (2013) Conformational stability and activity analysis of two hydroxymethylbilane synthase mutants, K132N and V215E, with different phenotypic association with acute intermittent porphyria. Biosci Rep 33(4):617–626CrossRefGoogle Scholar
  2. Doss MO, Tiepermann R (1978) Uroporphyrinogen-Synthase in Erythrozyten bei akuter intermittierender Porphyrie. ClinChemClin Biochem 16:111–118Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature 2019

Authors and Affiliations

  1. 1.Porphyrie-Speziallabor EPNETDeutsches Kompetenz-Zentrum für Porphyriediagnostik und Konsultation, MVZ Labor PD Dr. Volkmann und Kollegen GbRKarlsruheDeutschland

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