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Einleitung

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck
Chapter
Part of the Chemie der Enzyme book series (CDE)

Zusammenfassung

Die eigentlichen Proteasen, d. h. die eiweissspaltenden Enzyme sind in der Hinsicht von derselben Wirkung wie die Peptidasen, dass sie Peptid-bindungen, — CO — NH —, lösen können. Von den Peptidasen unterscheiden sie sich indessen scharf durch die spezifisch angreifbaren Substrate. Wie nunmehr durch neuere Untersuchungen besonders von Willstätter und Waldschmidt-Leitz gezeigt worden ist, können die Peptidasen (die sog. ereptischen Enzyme) nur einfache Peptide spalten, und umgekehrt gilt, dass die eigentlichen Proteasen in keinem Falle diese einfachen Peptide hydro-lysieren können. Die Proteasen greifen dagegen die natürlichen hochmolekularen Eiweissstoffe an, lösen und spalten sie. Dass dabei Aminostickstoff durch Lösung von Peptidbindungen freigemacht wird, ist eine bekannte Tatsache. Möglicherweise werden daneben auch andere Bindungen durch die Proteasen gelöst.

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Referenzen

  1. 1.
    Siehe Troensegaard, H. 112, 86; 1920; 127, 137; 1923; 130, 84; 1923; 133, 116; 1924.Google Scholar
  2. 2.
    Die Deutung dieser Werte ist noch unsicher. Bemerkenswerte Beiträge zur Frage nach dem Molekulargewicht von Proteinen haben neuerdings E. J. Cohn und Mitarbeiter geliefert. Siehe Cohn, Hendry und Prentiss, Jl Biol. Chem. 63, 721; 1925.–Cohn, Jl Gen. Physiol. 4 u. 5. — Cohn und Conant, H. 159, 93; 1926.— Ober Molekulargewichtsbestimmungen durch Zentrifugierung siehe The Svedberg, Zsf. physikal. Chem. 121, 65; 1926.Google Scholar
  3. 1.
    Herzog und Kobel, H. 134, 296; 1924.Google Scholar
  4. 2.
    Brill, Liebigs Annalen, 484, 204, 1923. Siehe auch Herzog, Naturw. 11, 180; 1923.Google Scholar
  5. 1.
    Waldschmidt-Leitz und N Schaffner, Ber. d. D. chem. Ges. 58, 1356; 1925.Google Scholar
  6. 2.
    Max Bergmann, Lieb. Ann. 445, 1, 1925. — Siehe auch Naturwiss 12, 1155; 1924. — Zur Literatur und zu den divergierenden Prioritätsansprüchen siehe ferner: Abderhalden, Naturwiss. 12, 716; 1924 u. H 142, 311; 1925.–M. Bergmann, H. 144, 276; 1925. — R. O. Herzog, H. 141, 158; 1924.Google Scholar
  7. 3.
    Troensegaard, H. 133, 117; 1924.Google Scholar
  8. 1.
    Siehe Waldschmidt-Leitz und Schaffner, H. 151, 31; 1926.Google Scholar
  9. 2.
    Willstätter, Grassmann und Ambros, H. 152, 157; 1926. — Siehe auch Waldschmidt-Leitz und Harteneck, H. 149, 203; 1925.Google Scholar
  10. 1.
    Waldschmidt-Leitz, Schaffner und Grassmann, H. 156, 68; 1926. — Siehe auch Waldschmidt-Leitz und Simons, Über die enzymatische Hydrolyse des Caseins» H. 156, 99; 1926.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1927

Authors and Affiliations

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck

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