Advertisement

Amidasen, Arginase und Purinaminasen

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck
Chapter
Part of the Chemie der Enzyme book series (CDE)

Zusammenfassung

Die biochemische Spaltung der Säureamide und der Abbau der Aminosäuren1 sind in der Fachliteratur oft zu wenig scharf unterschieden worden. Soviel sich bis jetzt beurteilen lässt sind die Amidasen — früher oft als Desamidasen bezeichnet — mit den Enzymen, welche den Austausch von NH2 gegen OH in eigentlichen Aminosäuren oder Aminen bewirken, durchaus nicht wesensgleich. Keine der Amidasen reicht an Verbreitung oder biochemischer Bedeutung an die Urease heran. Über die Verbreitung und Spezifität der Amidasen, welche die Amide einbasischer Säuren angreifen, lässt sich bis jetzt noch nichts endgültiges sagen.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Referenzen

  1. 1.
    Literatur siehe auch bei Effront, Les Catalisateurs Biochimiques dans la Vie et dans l’Industrie. Paris 1914.Google Scholar
  2. 1.
    A Euler und A Rudberg, Zs anorg. Chem. 127, 244; 1923.CrossRefGoogle Scholar
  3. 2.
    A Gonnermann, Pflüg. Arch. 89, 493; 1902.–95, 278; 1903.CrossRefGoogle Scholar
  4. 3.
    Keine „Desamidase” in Hypophysen: Buetow, Biochem. Zs 54, 40; 1913.Google Scholar
  5. 4.
    Bergeil und Brugsch, H. 67, 97; 1910.Google Scholar
  6. 5.
    A. W. Dox, Jl Biol. Chem. 6, 461; 1909.Google Scholar
  7. 6.
    A Shibata, Hofm. Beitr. 5, 385; 1904.Google Scholar
  8. 1.
    v. Fürth und M. Friedmann, Biochem. Zs 26, 435; 1910.Google Scholar
  9. 2.
    A Clementi, Arch. Intern. Physiol. 19, 369 u. zw. 395; 1922.CrossRefGoogle Scholar
  10. 1.
    A Schwarzschild, Hofm. Beitr. 4, 34; 1903.Google Scholar
  11. 2.
    A Luck, Biochem. Jl. 18, 679; 1924.Google Scholar
  12. 3.
    A Kiesel, H. 60, 476; 1909.Google Scholar
  13. 4.
    A Dieter, H. 120, 281; 1922.Google Scholar
  14. 5.
    A Effront, C. r. 146, 779; 1908.Google Scholar
  15. 6.
    v. Fürth und A Friedmann, Biochem. Zs 26, 435; 1910.Google Scholar
  16. 7.
    K. Kurono, Coll. Agric. Tokyo 1, Nr. 3, 295; 1911.Google Scholar
  17. 8.
    A Dox, Jl Biol. Chem. 6, 461; 1910.Google Scholar
  18. 9.
    A Prjanischnikow, Biochem. Zs 150, 407; 1924. — Siehe auch Rev. gén. de Bot. 25, 5; 1913.Google Scholar
  19. 10.
    A Smirnow, Biochem. Zs 137, 1; 1923.Google Scholar
  20. 1.
    A Schmiedeberg, Arch. exp. Path. 14, 288 u. 379; 1881.CrossRefGoogle Scholar
  21. 2.
    A Smorodinzew, H. 124, 123; 1922.Google Scholar
  22. 3.
    A Clementi, Atti Lincei (5) 32 II, 172; 1923.Google Scholar
  23. 4.
    Auch der Mensch scheidet nach Eingabe von 5 g Benzoesäure 5 g Hippursäure im Harn aus. Harn aus normalen Nieren kann bis zu 2°/o Hippursäure enthalten. A Snapper, Klin. Woch. 3, 55; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  24. 5.
    A Neuberg und A Linhard, Biochem. Zs 147, 372; 1924. — Hoppert, Biochem. Zs 149, 510; 1924.Google Scholar
  25. 6.
    A Neuberg und A Noguchi, Biochem. Zs 147, 370; 1924.Google Scholar
  26. 1.
    M. Jacoby, H. 30, 148; 1900.Google Scholar
  27. 2.
    A Smorodinzew, H. 124, 123; 1922.Google Scholar
  28. 3.
    Siehe auch A Dox und A Nedig, H. 85, 68; 1913.Google Scholar
  29. 4.
    A Kossowicz, Js. Gärungsphys. 1, 60; 121, 317; 1912.–2, 51, 81; 1913.Google Scholar
  30. 5.
    Y. Seo, Arch. exp. Path. 58, 440; 1908.CrossRefGoogle Scholar
  31. 6.
    A Mutch, Jl of Physiol. 44, 176; 1912.Google Scholar
  32. 1.
    A Abelous und A Ribaut, Soc. Biol. 52, 543; 1900.Google Scholar
  33. 2.
    A Wiechowski, Hofm. Beitr. 7, 204; 1906.Google Scholar
  34. 3.
    A Fischer und A Bergell, Chem. Ber. 35, 3779; 1902. — F. Aminosäuren S. 796.CrossRefGoogle Scholar
  35. 4.
    A Neuberg und A Manasse, Chem. Ber. 38, 2359; 1905.CrossRefGoogle Scholar
  36. 5.
    A Kossel und A Dakin, H. 41, 321; 1904 und 42, 181; 1904.Google Scholar
  37. 6.
    A Kossel und A Weiss, H. 59, 492; 1909.Google Scholar
  38. 7.
    A Bierry und A Ranc, Soc. Biol. 67, 184; 1909.Google Scholar
  39. 8.
    A. Clementi, Lincei (5) 30; 1921.–31, 454, 559; 1922. — Clementi, Arch. di Fisiol. 21; 1923.Google Scholar
  40. 9.
    A Thomas, H. 88, 465; 1913. — Arginin im Protein: Sakaguchi, Jl of Biochem. 5; 1923.Google Scholar
  41. 1.
    A Riesser, H. 49, 210; 1906.Google Scholar
  42. 2.
    A Felix und A Morinaka, H. 132, 152; 1923.-Felix und Tomita, H. 128, 40; 1922.Google Scholar
  43. 3.
    Berthold Fuchs, H. 101, 114; 1921. — Sowohl in gesunden wie in pathologischen menschlichen Lebern, sowie in Carcinom-Metastasen der Leber kommt Arginase reichlich vor.Google Scholar
  44. 4.
    A Kossel und A Dakin. H. 41, 321; 1904 und 42, 181; 1904.Google Scholar
  45. 5.
    Mihara fand Arginase im Stierhoden, H. 75, 443; 1911.Google Scholar
  46. 6.
    A Edlbacher, H. 95, 81; 1915.–100, 111; 1917.–145, 69; 1925.Google Scholar
  47. 7.
    A Clementi, Lincei (5) 23; 1914. — Fisiol. 13, 189; 1915 u. 14, 207; 1916.–Arch, di Farm. 26, 84; 1921.Google Scholar
  48. 8.
    A Edlbacher und A Bonem, H. 145, 69; 1925.Google Scholar
  49. 1.
    A Sendju, Jl of Biochem. 5, 229; 1925.Google Scholar
  50. 2.
    A Kiesel, H. 60, 460; 1909.–118, 267; 1922.Google Scholar
  51. 3.
    A Shiga, H. 42, 502; 1904.Google Scholar
  52. 4.
    A Hino, H. 133, 100; 1924.–Kossel und F. Curtius, H. 148, 283; 1925.Google Scholar
  53. 5.
    A Hunter und A Dauphinee, Proc. R. Soc. B. 97, 209; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  54. 6.
    A Hunter und A Morell, Trans. Proc. R. Soc. Canada (III) 16, 75; 1922.Google Scholar
  55. 7.
    A Edlbacher und A Bonem, H. 145, 69; 1925.Google Scholar
  56. 1.
    A Eberh. A Gross, H. 112, 236; 1921.Google Scholar
  57. 2.
    A Dakin, Jl Biol. Chem. 3, 435; 1908.Google Scholar
  58. 3.
    A Kossel und A Mitarb., H. 72, 486; 1911.–76, 457; 1911.–78, 402; 1912.–84, 1; 1913.Google Scholar
  59. 4.
    A Gottlieb und A Stangassinger, H. 52, 1; 1907.Google Scholar
  60. 5.
    A Hammett, Jl Biol. Chem. 48, 133 u. 53, 323; 1923.Google Scholar
  61. 6.
    A. Hahn und G. Barkan, Zs Biol. 72, 25; 1305. — A. Hahn und Georg Meyer, Zs Biol. 76, 247.–78, 91; 1923.Google Scholar
  62. 1.
    Siehe A Hahn und A Lintzel, Zs Biol. 79, 179; 1923.Google Scholar
  63. 1.
    Schittenhelm und Wiener, H. 77, 77; 1912.Google Scholar
  64. 2.
    V.N.Leonard und Jones, Biol. Chem. 6, 453; 1909.–Jones, H. 65, 383; 1910. Vögtlin und Jones, H. 66, 250; 1910. — Jones, Biol. Chem. 9, 129 u. 169; 1911.Google Scholar
  65. 3.
    A Ahlgren, C.r. Soc. Biol. 90, 1187; 1924.Google Scholar
  66. 1.
    A Wieland und A Bergel, Lieb. Ann. 439, 196; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  67. 2.
    O. Neubauer und Hans Fischer, H. 67, 230; 1910.— Neubauer und Fromherz, H. 70, 326; 1911.Google Scholar
  68. 3.
    Siehe über die Stabilität der Aminosäuren gegen Säuren und Alkalien auch Abderhalden und E. Schwab, H. 136, 219; 1924, Nachtrag 137.Google Scholar
  69. 4.
    E. Baur, Helv. Chim. Acta 5, 825: 1922.CrossRefGoogle Scholar
  70. 5.
    A Wunderly, Zs physik. Chem. 112, 175; 1924.Google Scholar
  71. 1.
    A Dakin und A Dudley, Jl Biol. Chera. 14, 555; 1913.Google Scholar
  72. 2.
    Vgl. A Warburg und A Negelein, Biochem. Zs 113, 257; 1921.Google Scholar
  73. 3.
    Und die gleichzeitige Bildung von OCH • COOH.Google Scholar
  74. 1.
    A Pringsheim, Biochem. Zs 12, 15; 1918.Google Scholar
  75. 2.
    F. Ehrlich, Biochem. Zs 2, 52; 1906. — 18, 391.Google Scholar
  76. 3.
    K. Kuroiio, Biochem. Zs 134, 424; 1922.Google Scholar
  77. 4.
    Abderhalden und Schittenhelm, H. 49, 26; 1906.Google Scholar
  78. 5.
    A Levene und G. M. Meyer, Jl Biol. Chem. 15, 475; 1913.–16, 555; 1914.Google Scholar
  79. 6.
    A Butkewitsch, Biochem. Zs 16, 410; 1909.Google Scholar
  80. 7.
    A Fearon, Biochem. Jl 18, 576; 1924. — Siehe auch A. Hahn und Lintzel, Zs f. Biol. 79, 179; 1923.Google Scholar
  81. 1.
    A Chodat und A Schweizer, Biochem. Zs 57, 430; 1913. — Arch. Sc. phys. et nat. 35; 140; 1913. Schweizer, Biochem. Zs 78, 37; 1916.Google Scholar
  82. 2.
    A Bach, Biochem. Zs 60, 226; 1914.Google Scholar
  83. 3.
    Siehe hierzu auch M. E. Robinson und Mc Cance, Biochem. Jl 19, 251; 1925. — Siehe auch Folpmers, Biochem. Zs 78, 180; 1916. — Haehn, Biochem. Zs 105, 169; 1920.Google Scholar
  84. 4.
    F. Ehrlich und K. A. Jacobsen, Chem.Ber. 44, 888; 1911. — Siehe auch Y. Kotake, H. 143, 240; 1925.CrossRefGoogle Scholar
  85. 5.
    H. S. Raper und Wormall, Biochem. Jl 19, 84; 1925.Google Scholar
  86. 6.
    Siehe hierzu M. Dixon und Thurlow, Biochem. Jl 18, 971; 1924.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1927

Authors and Affiliations

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck

There are no affiliations available

Personalised recommendations