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Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren und ihrer Spaltprodukte

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck
Chapter
Part of the Chemie der Enzyme book series (CDE)

Zusammenfassung

Nucleoproteide und die phosphorreicheren Nucleine werden in Eiweiss und Nucleinsäuren gespalten; über die bei diesen Reaktionen eventuell beteiligten spezifischen Enzyme ist noch wenig bekannt.

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Referenzen

  1. 1.
    Levene nennt diese Enzyme Nucleinasen. Levene und Medigreceanu, Jl Biol. Chem. 9, 65 und 389; 1911.Google Scholar
  2. 2.
    Miescher, Ges. Abh. Bd. 2; 1897.Google Scholar
  3. 1.
    Siehe O. Hammarsten, Lehrbuch, 9. Auf 1., S. 132. — Siehe auch O. Hammarsten, H. 19, 19; 1894. Kein Eisen findet Sauerland, H. 64, 16; 1909.Google Scholar
  4. 2.
    Untersucht sind besonders eingehend die Nucleoproteide des Pankreas, der Leber (Wohlgemuth, H. 37, 42 u. 44), des Gehirns (A. Levene), der Spermatozoen (Kossol) und Bakterien (Toeniessen, Zbt. Bakt. I, 85,379; 1921). — Zur Literatur siehe ferner Burian, Erg. d. Physiol. 5, 768; 1906.Google Scholar
  5. 3.
    Plimmer und Scott, Jl Chem. Soc. 93 und 94, 1699; 1908.Google Scholar
  6. 1.
    Steudel, H. 90, S00; 1914.–122, 298; 1922.Google Scholar
  7. 2.
    E. Hammarsten, Privatmitteilung.Google Scholar
  8. 3.
    Nakagawa, H. 124, 274; 1923.Google Scholar
  9. 1.
    Kossel, Chemische Zusammensetzung der Zelle. Arch. (Anat. u.) PhysioJ. 181; 1891.Google Scholar
  10. 2.
    Levene und Medigreceanu, Jl Biol. Chem. 9, 65 u. 389; 1911.Google Scholar
  11. 3.
    Feulgen, H. 123, 197; 1922. — Eine Übersicht über die Chemie der Nucleinsäuren geben Steudel, Thannhauser und Winterstein im Handb. d. Bioch. Arbeitsmeth. 2. Aufl., Abt. I, Tl. 8, Heft 1; 1920.Google Scholar
  12. 1.
    Levene und Jacobs, Chem. Ber. 42, 2102, 2469, 2474, 3247; 1909.–43, 3147; 1910.–44, 746; 1911. — Neuberg hält die Pentose der Inosinsäure für 1-Xylose (Chem. Ber. 43, 3501; 1910).Google Scholar
  13. 2.
    Vgl. Hans Fischer, H. 60, 69; 1909.Google Scholar
  14. 3.
    Jones und Rowntree, Jl Biol. Chem. 4, 289; 1908.Google Scholar
  15. 4.
    Levene und Mandel, Biochem. Zs 10, 221; 1908.Google Scholar
  16. 1.
    Siehe Thannhauser und Dorfmüller, H. 100, 121; 1917 und 104, 65; 1919. — Levene, Jl Biol. Chem. 33, 425; 1918 und 40, 395; 1919.Google Scholar
  17. 2.
    Levene und Mandel, Chem. Ber. 41, 1905; 1908.Google Scholar
  18. 3.
    Thannhauser und Ottenstein, H. 114, 39; 1921.Google Scholar
  19. 1.
    Levene, Biochem. Zs 17. — Jl Biol. Chem. 31, 591; 1917. — Levene und Jacobs, Jl Biol. Chem. 12, 411; 1912. — Chem. Ber. 44, 740; 1911.Google Scholar
  20. 2.
    Jones und Read, Jl Biol. Chem. 29, 123 und 31, 39; 1917.Google Scholar
  21. 1.
    Thannhauser und Dorfmüller, H. 100, 121; 1917. — Siehe hierzu auch Levene, Jl Biol. Chem. 43, 379; 1920.Google Scholar
  22. 2.
    Thannhauser und Dorfmüller, Chem. Ber. 51, 467; 1918.Google Scholar
  23. 3.
    Thannhauser und Dorfmüller, H. 104, 65; 1919,Google Scholar
  24. 4.
    Thannhauser, H. 107, 157; 1919.Google Scholar
  25. 5.
    Siehe hierzu Steudel und Peiser, H. 120, 292; 1922.Google Scholar
  26. 6.
    Steudel und Nakawa, H. 128, 129; 1923.Google Scholar
  27. 1.
    Feulgen, H. 92, 154; 1914.–100, 241; 1917.Google Scholar
  28. 2.
    E. Fischer, Chem. Ber. 47, 196; 1914.Google Scholar
  29. 3.
    Feulgen, H. 108, 147; 1919.–123, 145; 1922.Google Scholar
  30. 4.
    Einar Hammarsten, H. 109, 141; 1920. — Hammarsten und Jorpes, H. 118, 224; 1921.Google Scholar
  31. 5.
    Siehe hierzu auch Steudel und Nakagawa, H. 126, 250; 1923.Google Scholar
  32. 6.
    Levene, Jl Biol. Chem. 48, 177; 1921.Google Scholar
  33. 1.
    Nakayama, H. 41, 348; 1904.Google Scholar
  34. 2.
    Schittenhelm und Schrötter, H. 39, 203; 1903.–40, 62; 1904.–41, 284; 1904. — Abderhalden und Schittenhelm, H. 47, 452; 1906. — Steudel, H. 55, 408; 1908.Google Scholar
  35. 3.
    Araki, H. 38, 84; 1903.Google Scholar
  36. 4.
    Reh, Hofm. Beitr. 3, 569; 1903.Google Scholar
  37. 5.
    Fr. Sachs, H. 46, 337; 1906.Google Scholar
  38. 6.
    London und Schittenhelm, H. 70, 10; 1910.Google Scholar
  39. 7.
    Amberg und Jones, EL 73, 407; 1911.Google Scholar
  40. 8.
    Carbone, Arch. di Fisiol. 4.Google Scholar
  41. 9.
    Mihara, H. 75, 443; 1911.Google Scholar
  42. 10.
    Juschtschenko, Bioch. Zs 31, 377; 1911. — H. 75, 141; 1911.Google Scholar
  43. 11.
    Siehe Jones, Jl Biol. Chem. 9, 169; 1911 und 12, 31; 1912. 12 Goodman, Jl exp. Med. 15, 477; 1912.Google Scholar
  44. 13.
    Tschernorutzky, H. 80, 298; 1912 und Biochem. Zs 44, 353; 1912.Google Scholar
  45. 14.
    Satta und Lattes, Giorn. R. Accad. Med. Torino 71, 88. Biochem. Zbt. 8, 1421.Google Scholar
  46. 1.
    Teodoresco, C. r. 155, 300, 464, 554; 1912.Google Scholar
  47. 2.
    Kikkoji, H. 51, 201; 1907.Google Scholar
  48. 3.
    Siehe Neuberg, Biochem. Zs 30, 505; 1911. — Pighini, H. 70, 85; 1911.Google Scholar
  49. 1.
    Vergl. hierzu auch Arinkin, H. 53, 192; 1907.Google Scholar
  50. 2.
    Schittenhelm und Wiener, H. 77, 77; 1912.Google Scholar
  51. 3.
    W. Jones, Amer. J1 Physiol. 52, 203; 1920.Google Scholar
  52. 4.
    Pincussen, Strahlenther. 3, 644; 1913.Google Scholar
  53. 5.
    Jastrowitz, ßiochem. Zs 94, 313 u. zw. 329; 1919.Google Scholar
  54. 1.
    Kotschneff, Biochem. Zs 67, 163; 1914.Google Scholar
  55. 2.
    Stawraki, Biochem. Zs 69, 363; 1915.Google Scholar
  56. 3.
    Levene und Jacobs, Biochem. Zs 28, 127; 1910.Google Scholar
  57. 1.
    Levene und Jacobs, Jl Biol. Chem. 12, 377; 1912.Google Scholar
  58. 3.
    Guaninhexoside wären auf ihr Verhalten gegen Glucosidasen zu prüfen.Google Scholar
  59. 3.
    Vgl. Martin Krüger und Schittenhelm, H. 35, 153; 1905. — Abderhalden und Schittenhelm, H. 47, 452; 1906.Google Scholar
  60. 4.
    Thannhauser und Ottenstein, H. 114, 17; 1921. —Vgl. hierzu auch Schittenhelm, 1. c.Google Scholar
  61. 1.
    P. A. Levene, Yamagawa und Weber, Jl Biol. Chem. 60, 693; 1924. — Levene und Weber 60, 707 u. 717; 1924. — Levene und Sobotka 65, 463; 1925.Google Scholar
  62. 2.
    Pighini, H. 70, 85; 1910.Google Scholar
  63. 3.
    Neuberg, Biochem. Zs 30, 505; 1911. — Siehe auch Amberg und Jones, Jl Biol. Chem. 10, 81; 1911.Google Scholar
  64. 1.
    Kober und S. S. Graves, Jl Amer. Chem. Soc. 36, 1304; 1914.Google Scholar
  65. 2.
    de la Blanchardière, H. 87, 291; 1913.Google Scholar
  66. 3.
    An Stelle des Auslauf-Viscosimeters, welches sich für Messungen von Flüssigkeiten mit hoher innerer Reibung nicht eignet, empfiehlt sich vielleicht eine Anordnung, wie sie U. Olsson im Laboratorium des Verf. zur Messung der Stärkeverflüssigung verwendet hat. (H. 119, 1; 1922).Google Scholar
  67. 1.
    Mehrere derselben, und zwar alle vier Mononucleotide der Hefenukleinsäure, sind bereits rein und in krystallisiertem Zustand erhalten worden. Vgl. Levene, Jl Biol. Chem. 41, 1; 1920.Google Scholar
  68. 2.
    Burian, Chem. Ber. 37, 696; 1904. — H. 51, 425; 1907. — Pauly, H. 42, 516; 1904.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1927

Authors and Affiliations

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck

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