Advertisement

Anhang zum Abschnitt über Proteasen. Methoden zur Bestimmung der Eiweissspaltung

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck
Chapter
Part of the Chemie der Enzyme book series (CDE)

Zusammenfassung

Die Methoden zur Bestimmung der enzymatischen Eiweissspaltung gründen sich entweder auf die Bestimmung des zu jeder Zeit noch unveränderten Substrates oder die Bestimmung der nach einer gewissen Zeit gebildeten Reaktionsprodukte. Auch beim Studium einer so komplizierten Reaktion wie die des Eiweissabbaues genügt es für die Bestimmung der enzymatischen Tätigkeit eines Präparates, eine Methode zu besitzen, die die Berechnung der Enzymmenge in einer willkürlichen Einheit erlaubt. Wollen wir dagegen die verschiedenen Stufen der Reaktion kennen lernen und die dabei auftretenden Produkte, so wird es notwendig werden mehrere Methoden zur Bestimmung der anwesenden Stoffe gleichzeitig anzuwenden1. Die Bestimmung des unveränderten Substrates und die Bestimmung der Totalmenge der Spaltprodukte (z. B. die Menge freigemachten Aminostickstoffs) sind nach den befindlichen Methoden gut ausführbar, und nach einigen davon kann auch die Verteilung des Stickstoffs auf verschiedene Spaltprodukte einiger-massen bestimmt werden. Da indessen die primären Spaltprodukte in den meisten Fällen noch nicht bekannt sind, ist es klar, dass noch mehrere Untersuchungsmethoden für ein volles Verständnis der Eiweissspaltung nötig sind.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Referenzen

  1. 1.
    Siehe z. B. die Charakterisierung der Pepsinwirkung durch Steudel, Ellinghaus und Gottschalk, H. 154, 21; 1926.Google Scholar
  2. 1.
    Brücke, Sitz.-Ber. d. Kais. Akad. d. Wissensch. zu Wien 37, 131; 1859; 43, 601; 1861; v. Gorup-Besanez: Chera. Ber. 7, 1478; 1874; 8, 1510; 1875.Google Scholar
  3. 2.
    Grützner, Pflüg. Arch. 8, 452; 1874; 106, 463; 1905.CrossRefGoogle Scholar
  4. 3.
    Smorodinzew und Adowa, H. 149, 173; 1925.Google Scholar
  5. 4.
    Willstätter, Grassmann und Ambros, H. 152, 168; 1926.Google Scholar
  6. 5.
    Ringer und B. W. Grutterink, H. 156, 275 u. zw. 290; 1926,Google Scholar
  7. 1.
    Abderhalden und Strauch, H. 71, 320; 1911; Abderhalden und Wachsmuth H. 71, 339; 1911.Google Scholar
  8. 1.
    Volhard und Löhlein, Münch. med.Wochenscbr. 1963, Nr. 49 und Hofm. Beitr. 7, 1906.Google Scholar
  9. 2.
    Jacoby, Biochem. Zs 1, 53; 1906.— Jacoby und Solms, Zs f. klin. Med. 64; 1907.Google Scholar
  10. 1.
    Michaelis und Rothstein, Biochem. Zs 105, 60; 1920. — Dtsch. med. Woch. 1918, Nr. 25.Google Scholar
  11. 2.
    Sörensen, Biochem. Zs 21, 288; 1909.Google Scholar
  12. 3.
    Hedin und Masay, H. 100, 263; 1917.Google Scholar
  13. 4.
    K. Glässner, Biochem. Zs 127, 312; 1922.Google Scholar
  14. 5.
    Gross, Berl. klin. Woch. 1908, Nr. 13; 643.Google Scholar
  15. 6.
    Fuld und Levison, Biochem. Zs 6, 473; 1907.Google Scholar
  16. 7.
    Ege, H. 127, 125; 1923.Google Scholar
  17. 1.
    Rona und Kleinmann, Biochem. Zs 140, 478; 1923.Google Scholar
  18. 2.
    Fermi, Arch. f. Hyg. 12, 242; 1891; 55, 142; 1906.–Palitzsch und Walbum, Biochem. Zs 47, 1; 1912.Google Scholar
  19. 1.
    Henriques und Gjaldbäk, H. 75, 362; 1911 und 83, 83; 1913.Google Scholar
  20. 2.
    J. Christiansen, Biochem. Zs 46, 50; 1912.Google Scholar
  21. 1.
    Steudel, Ellinghaus und Gottschalk, H. 154, 21; 1926.Google Scholar
  22. 2.
    M. Kawahara, Pflüg. Arch. 206, 360; 1924.— Kawahara und Peczenik, ebenda 206, 369; 1924.CrossRefGoogle Scholar
  23. 3.
    Sjöqvist, Skand. Arch. Physiol. 5, 277; 1893/95.CrossRefGoogle Scholar
  24. 4.
    Northrop, Jl of gen. Physiol. II, 113; 1919.CrossRefGoogle Scholar
  25. 5.
    E. Schütz, H. 9, 577; 1885.Google Scholar
  26. E. Schütz und Huppert, H. 30, 1; 1900.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1927

Authors and Affiliations

  • Hans v. Euler
  • Karl Myrbäck

There are no affiliations available

Personalised recommendations