Advertisement

Enzyme pp 706-711 | Cite as

Aminosäure-Racemasen

  • Helmut Schievelbein
  • Eugen Werle
Chapter
Part of the Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse book series (HOPPE-SEYLER)

Zusammenfassung

Obwohl schlüssige Beweise für die Notwendigkeit für PLP als Cofaktor nur in einigen Fällen erbracht worden sind2–5, ist es wahrscheinlich, daß die meisten, wenn nicht alle, Aminosäureracemasen PLP-Enzyme sind6. Eine nichtenzymatische Racemisierung wird oberhalb von pn 9 durch PLP in Gegenwart von Cu++, Al+++ oder Fe+++ bewirkt7.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. 1.
    Lissitzky, S., M. Koques et M. T. Benevent: Bull. Soc. Chim. biol. 43, 727 (1961).PubMedGoogle Scholar
  2. 2.
    Wood, W. A., and I. C. Gunsalus: J. biol. Ch. 190, 403 (1951).Google Scholar
  3. 3.
    Narrod, S. A., and W. A. Wood: Arch. Biochem. 35, 462 (1952).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  4. 4.
    Kallio, E. E., and A.D. Larson; in: McElroy, W. D., and B. Glass (Hrsgb.): A Symposium on Amino Acid Metabolism. S. 616. Baltimore 1955.Google Scholar
  5. 5.
    Thorne, C.B.; in: McElroy, W.D., and B. Glass (Hrsgb.): A Symposium on Amino Acid Metabolism. Baltimore 1955.Google Scholar
  6. 6.
    Braunstein, A. E.; in: B oyer-Lardy-Myrbäck, The Enzymes, Bd. II, S. 155.Google Scholar
  7. 7.
    Olivard, J., D. E. Metzler and E. E. Snell: J. biol. Ch. 199, 669 (1952).Google Scholar
  8. 1.
    Wood, W. A.; in: Colowick-Kaplan, Meth. Enzymol. Bd. II, S. 212.Google Scholar
  9. 2.
    Wood, W. A., and I. C. Gunsalus: J. biol. Ch. 190, 403 (1951).Google Scholar
  10. 3.
    Diven, W. F., J. J. Scholz and K. B. Johnston: Fed. Proc. 22, 535 (1963).Google Scholar
  11. 4.
    Dolin, M. I.: Ph. D. Thesis, Indiana Univ. 1950, zit. nachGoogle Scholar
  12. 1.
    Wood, W. A., and I. C. Gunsalus: J. biol. Ch. 190, 403 (1951).Google Scholar
  13. 2.
    Negelein, E., u. H. Brömel: B. Z. 300, 225 (1938/39).Google Scholar
  14. 3.
    Wood, W. A.; in: Colowick-Kaplan, Meth. Enzymol., Bd. II, S. 212.Google Scholar
  15. 1.
    Wood, W. A.: In: Colwick-Kaplan, Meth. Enzymol., Bd. II, S. 212.Google Scholar
  16. 2.
    Umbreit, W. W., and I. C. Gunsalus: J. biol. Ch. 159, 333 (1945).Google Scholar
  17. 3.
    Work, E.; in: Colowick-Kaplan, Meth. Enzymol., Bd. V, S. 858.Google Scholar
  18. 1.
    Work, E.: In: Colowick-Kaplan, Meth. Enzymol., Bd. V, S. 858.Google Scholar
  19. 2.
    Milner, H. W., N. S. Lawrence and C. S. French: Science, N.Y. III, 633 (1950).CrossRefGoogle Scholar
  20. 3.
    Dewey, D. L., D. S. Hoare and E. Work: Biochem. J. 58, 523 (1954).PubMedGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1967

Authors and Affiliations

  • Helmut Schievelbein
    • 1
  • Eugen Werle
    • 1
  1. 1.Klinisch-Chemisches Institut an der Chirurgischen KlinikUniversität MünchenDeutschland

Personalised recommendations