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Enzyme pp 700-706 | Cite as

Déshalogénases

  • Serge Lissitzky
  • Raymond Michel
Chapter
Part of the Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse book series (HOPPE-SEYLER)

Zusammenfassung

Classification et spécifité. Alors que la deshalogénation de nombreux dérivés bromes et chlorés par les tissus animaux est connue depuis assez longtemps1, la connaissance des enzyme capables de désioder les acides aminés iodés naturels est plus récente2. Ces enzymes sont de deux types différents:
  1. 1.

    L’iodotyrosine-désiodase*** présente dans la glande thyroïde et de nombreux tissus tels que foie, rein, pancréas est spécifique des iodotyrosines [3-iodo-L-tyrosine (MIT) et 3:5-di-iodo-L-tyrosine (DIT)], localisée dans la fraction microsomale des homogénats cellulaires et nécessitant le triphosphopyridinenucléotide réduit3,4 (TPNH).

     
  2. 2.

    L’iodothyronine-désiodase (ou thyroxine-désiodase) ****, présente dans le foie, le rein, les muscles squelettiques et cardiaque, le cerveau5 mais absente du corps thyroïde, est localisée dans les mitochondries6, assez spécifique des iodothyronines [L-thyroxine (T4) et 3:5:3’-tri-iodo-L-thyronine (T3)] et activée spécifiquement par les flavines [fiavine mononucleotide (FMN), flavineadénine dinucléotide (FAD) et riboflavine]. Il a pu être obtenu récemment sous forme soluble6–7.

     

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1967

Authors and Affiliations

  • Serge Lissitzky
    • 1
  • Raymond Michel
    • 2
  1. 1.Biochimie MédicaleFaculté de Médecine et de PharmacieMarseilleFrankreich
  2. 2.Biochimie Générale et ComparéeCollège de FranceParisFrankreich

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