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Die Aktivität bakterieller, viraler und animalischer Neuraminidasen / The Activity of Bacterial, Viral and Maminilian Neuraminidases

  • W. Gielen
Chapter

Zusammenfassung

Neuraminidasen (N-Acylneuraminyl-Hydrolase EC 3.2.1.18) regulieren die vielfältigen biologischen Funktionen der Neuraminsäure, sie setzen die terminal angefügte Neuraminsäure aus der ketosidischen Bindung frei. Der Verlust der Neuraminsäure ist bei Normalzellen insbesondere aber bei Tumorzellen mit einem Ladungsabfall verbunden, die Maskierung ursprünglich antigener Strukturen der Zellmembran ist aufgehoben, die Receptoreigenschaften für Myxoviren und Serotonin sind erloschen. Die Säugetierneuraminidase konnte bisher nicht in reiner Form isoliert werden. Das Enzym ist äußerst empfindlich, jeder Versuch zur Enzymanreicherung führt zu großen Aktivitätsverlusten. Das Enzym ist strukturgebunden und an die Lysosomenmembran angefügt. Mit Triton X-100 [3], mit n-Butanol [5] oder mit dem Enzym Pronase kann es von der Membran abgelöst werden. Pronase war schon früher bei der Isolierung der Influenzavirus-neuraminidase erfolgreich angewendet worden [4]. Die animalische Neuraminidase zeigt von allen bisher bekannten Enzymen dieser Spezifität die niedrigste Sedimentationskonstante und das niedrigste pH-Optimum. Ca2+-ionen werden als Co-Faktor der enzy-matischen Reaktion nicht benötigt. Be2+-ionen üben in 0, 5 · 10−3 m Konz. am pH-Optimum eine starke inhibitorische Wirkung aus, die Vibrio cholerae-neuraminidase wird durch Be2+-ionen nur wenig beeinflußt.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1969

Authors and Affiliations

  • W. Gielen
    • 1
  1. 1.Pharmakologisches Institut der UniversitätKöln-LindenthalDeutschland

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