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Proteine (Polyaminosäuren)

  • P. E. Petrides
  • H. R. Kalbitzer
Chapter
Part of the Springer-Lehrbuch book series (SLB)

Zusammenfassung

Proteine machen in vielen Zellen, Geweben und Organen mit mehr als 20% des Feuchtgewichts den bedeutendsten Anteil organischer Makromoleküle aus. Sie bestehen immer aus linearen Ketten ihrer Grundbausteine, der Aminosäuren. Nach den ersten vorläufigen Analysen sind etwa 30000 verschiedene Proteine im menschlichen Genom codiert. Allerdings könnte diese Anzahl noch nach oben korrigiert werden, da alternatives Spleißen bei den bisherigen Auswerteverfahren nicht ausreichend berücksichtigt werden kann. Proteine kommen häufig in Großfamilien vor, deren Mitglieder verwandt sind, aber spezialisierte Funktionen besitzen. Proteine sind als Membran- und Cytoskelettbausteine für die Zellarchitektur verantwortlich und bestimmen durch die Zusammensetzung der extrazellulären Matrix Aufbau und Funktion von Geweben. Sie sorgen dafür, dass chemische Reaktionen katalysiert und reguliert werden (Enzyme), übermitteln Signale von Zelle zu Zelle (Hormone und Zytokine), erkennen Signale und leiten sie dem Zellinneren zu (Rezeptoren und Signaltransduktionssysteme), transportieren schlecht wasserlösliche Stoffe wie Sauerstoff (Hämoglobin) oder Eisen (Transferrin) und leiten oder pumpen Ionen durch Zellmembranen (lonenkanäle und -pumpen).

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Literatur

Monographien und Lehrbücher

  1. Branden C, ToozE J (1991) Introduction to Protein Structure. Garland Publishers, New YorkGoogle Scholar
  2. Kellner R, Lottspeich F, Meyer HE (1999) Microcharacterization of Proteins. Wiley-Vhc, WeinheimGoogle Scholar
  3. Mount DW (2000) Bioinformatics. Sequence and Ge-nome Analysis. Cold Spring Harbor Laboratory Press, New YorkGoogle Scholar
  4. Pauling L (1968) Die Natur der chemischen Bindung. Verlag Chemie, WeinheimGoogle Scholar

Original- und Übersichtsarbeiten

  1. Betz SF (1994) Disulfide bonds and the stability of proteins. Protein Science 2: 1551–1558CrossRefGoogle Scholar
  2. Chambers G, Lawrie L, Cash P, Murray GI (2000) Proteomics: a new approach to the study of disease. J. Pathol. 192: 280–288PubMedCrossRefGoogle Scholar
  3. Cohen CM (1983) The molecular organization of the red cell membrane skeleton. Semin Hematol 20: 141–58PubMedGoogle Scholar
  4. Dill KA, San HS (1997) From Levinthal to pathways to funnels. Nature Struct. Biol. 4: 10–19Google Scholar
  5. Doolittle RF, Bork P (1993) Evolutionarily mobile modules in proteins. Sci Am 269 (4): 50–56PubMedCrossRefGoogle Scholar
  6. Ndrich M, Fletcher MA, Dobson CM (2001) Amyloid fibrils from muscle myoglobin. Nature 410: 165–166PubMedCrossRefGoogle Scholar
  7. Gygi SP, Aebersold R (2000) Using mass spectrometry for quantitative proteomics. Proteomics: A Trends Guide, 31–36Google Scholar
  8. Jackson GS, Clarke AR (2000) Mammalian prion proteins. Curr. Opin. Struct. Biol. 10: 69–74PubMedCrossRefGoogle Scholar
  9. Jaenicke R, Seckler R (1977) Protein missassembly in vitro. Adv. Ptot. Chem. 50: 1–59Google Scholar
  10. Jentsch TJ, GÜNther W (1997) Chloride channels. An emerging molecular picture. Bioassays 19: 117–126CrossRefGoogle Scholar
  11. Jones S, Thornton JM (1996) Principles of protein- protein interactions. Proc. Nat. Acad. Sci 93: 13–20PubMedCrossRefGoogle Scholar
  12. Kay LE (1997) Nmr methods for the study of protein structure and dynamics. Biochem Cell Biol 75: 1–15PubMedCrossRefGoogle Scholar
  13. Kohr WJ, Keck R, Harkins RN (1982) Characterization of intact and trypsin-digested biosynthetic human growth hormone by high-pressure liquid chromatography. Anal Biochem 122 (2): 348–359PubMedCrossRefGoogle Scholar
  14. Kremer W, Schuler B, Harrieder S, Geyer M, Gronwald W, Welker C, Jaenicke R, Kalbitzer HR (2001) Solution Nmr-structure of the cold shock protein from the hyperthermophilic bacterium thermotoga maritima. Eur J Biochem 268: 2527–2539PubMedCrossRefGoogle Scholar
  15. Levitt M, Gerstein M, Huang E, Subbiah S, Tsai J (1997) Protein folding: the end-Game. Annu Rev Biochem 66: 549–579PubMedCrossRefGoogle Scholar
  16. Orengo C (1994) Classification of protein folds. Curr Opin Struct Biol 4: 429–440CrossRefGoogle Scholar
  17. Perutz MF (1970) Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin. Nature. 228: 726–739PubMedCrossRefGoogle Scholar
  18. Pestka S (1983) The purification and manufacture of human interferons. Their promise is still not fulfilled, but now their genes have been isolated and cloned in E. coli. The bacteria are making interferon in quantity and the bacterial product is undergoing clinical trials. Sci Amer 249 (2): 37–43Google Scholar
  19. Tatusov RL, Koonin EV, Lipman D (1997) A genomic perspective on protein families. Science 278: 631–637PubMedCrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2003

Authors and Affiliations

  • P. E. Petrides
  • H. R. Kalbitzer

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