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Verhandlungen pp 1003-1006 | Cite as

Diskussionsbemerkungen

  • Alan J. Hodge
  • J. D. Robertson
  • Daniel C. Pease
  • K. Kühn

Zusammenfassung

Zu den Ausführungen von Dr. HODGE möchte ich über den Einfluß der Aminosäurezusammensetzung und der Aminosäureanordnung auf das Verhalten und die Struktur der Faserproteine das Folgende bemerken: Seide verfügt über einen sehr hohen Gehalt an leichten und unpolaren Aminosäuren. Jede zweite Aminosäure ist Glycin, jede vierte Alanin und jede achte Serin. Der Gehalt an polaren Aminosäuren ist klein. Die Folge davon ist eine hochgeordnete Fibrille, bei der die einzelnen Peptidketten durch Wasserstoffbrückenbindungen von Peptidgruppe zu Peptidgruppe fest zusammengehalten werden. Die Fibrillen quellen nicht in Salzlösungen oder Säuren. Myosin oder Fibrin haben dagegen einen hohen Gehalt an polaren Aminosäuren (45,6 bzw. 38,2 Mol.-%). Die sperrigen Seitenketten der polaren Aminosäuren bedingen eine lockere Struktur. Die Peptidketten werden hauptsächlich durch salzartige Bindungen zwischen den positiven Karboxylationen und den negativen Amoniumionen der Seitenketten zusammengehalten. Bei Zugabe von Salzlösungen bildet sich eine diffuse Doppelschicht von Gegenionen zwischen den Karboxylat- und Amoniumionen aus, der Zusammenhalt zwischen den Peptidketten wird geschwächt, die Fibrillen beginnen zu quellen und gehen in Lösung. Eine Zwischenstellung nimmt das lösliche Kollagen ein. Es enthält einen hohen Prozentsatz an leichten Aminosäuren, jede dritte Aminosäure ist Glycin, und einen verhältnismäßig hohen Gehalt an polaren Aminosäuren (20,9 Mol.-%). Daraus resultiert, neben der komplizierten Struktur, die gegenüber den Muskelproteinen geringere Löslichkeit. Die Ausbildung einer diffusen Doppelschicht reicht nicht mehr aus, die Kollagenfibrillen in Lösung zu bringen. Behandelt man dagegen mit verdünnten Säuren, so wird die Dissoziation der Karboxylgruppen zurückgedrängt, und die negativen Ladungen der Tropokollagenmoleküle (TC-Moleküle) gehen verloren. Durch die elektrostatische Abstoßung der nur noch positiv geladenen Teilchen fängt die Fibrille an zu quellen und geht in Lösung.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1960

Authors and Affiliations

  • Alan J. Hodge
    • 1
  • J. D. Robertson
    • 1
  • Daniel C. Pease
    • 1
  • K. Kühn
    • 1
  1. 1.Eduard-Zintl-InstitutTechn. HochschuleDarmstadtDeutschland

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