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Submikroskopische Morphologie

  • Kurt Mühlethaler
Chapter
Part of the Progress in Botany book series (BOTANY, volume 20)

Zusammenfassung

Bei der morphologischen Beschreibung eines Protein- Makromoleküls wird heute zwischen seiner primären, sekundären und tertiären Struktur unterschieden. Als primäre Struktur bezeichnet man die Reihenfolge der Aminosäurereste in der Polypeptidkette. Diese Sequenz ist mit chemischen Methoden zuerst von Sanger u. Tuppi für das Insulin bestimmt worden. Außer diesem Protein ist aber die Reihenfolge der Aminosäurereste in den meisten übrigen Eiweißmolekülen noch sehr lückenhaft bekannt. Wie in den Fortschr. Bot. 16, 78 bereits berichtet wurde, konnten Pauling u. Corey mit Hilfe der Röntgendiffraktion nachweisen, daß die Polypeptidketten nicht gestreckt, sondern schraubenförmig verlaufen. Diese sekundären Strukturen sind nur bei fibrillären Proteinen wie z. B. Seide, Keratin und Kollagen gefunden worden. Es zeigte sich außerdem, daß diese Proteinschrauben nicht linear verlaufen, sondern eine übergeordnete, tertiäre Struktur (meist ebenfalls eine Schraube) besitzen. Man vermutete, daß auch die globulären Eiweiße eine ähnliche Struktur aufwiesen, aber ein experimenteller Beweis konnte bisher nicht erbracht werden. Zum erstenmal ist es nun Kendrew u. Mitarb. gelungen, die genaue räumliche Ausbildung des Myoglobinmoleküls abzuklären. Dieses Protein speichert in der Zelle den Sauerstoff und ist chemisch mit dem Hämoglobin verwandt. Wie jenes besteht es aus einem Eiweißanteil, mit 152 Aminosäureresten und einer Farbstoffkomponente aus einem Eisenporphyrin Komplex.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 1958

Authors and Affiliations

  • Kurt Mühlethaler
    • 1
  1. 1.ZürichSchweiz

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