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Kallikrein

[3.4.4.21]

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Enzyme

Zusammenfassung

Kallikrein gehört zur Gruppe der Kininogenasen, die aus einem a2- Globulin des Blutplasmas, dem Kininogen, die sog. Plasmakinine*** herausspalten. Kallikrein ist im Harn und in Speicheldrüsen von Säugetieren in aktiver Form und im Pankreas (griechisch „kallikreas”) und Blutplasma als,, pre -enzyme “ enthalten. Die Kallikreine aus Harn, Speicheldrüsen und Pankreas verhalten sich wie Isoenzyme und setzen aus ihrem physiologischen Substrat, dem Kininogen, das Dekapeptid Kallidin frei. Die Kallikreine sind streng spezifische Enzyme, die nur das Kininogenmolekül proteolytisch angreifen. Das Kallikrein aus Blutplasma steht in seinen Eigenschaften dem Trypsin näher und vermag wie dieses aus Kininogen das Nonapeptid Bradykinin freizulegen. Es besitzt darüber hinaus auch eine geringe unspezifische proteolytische Aktivität. Die Angriffspunkte der verschiedenen Kallikreine am Kallidinogen sind aus dem folgenden Schema zu ersehen:

Lit. bis 1950 s. die Monographie von Frey, E. K., H. Kraut u. E. Werle: Kallikrein. Stuttgart 1950.

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Literatur

  1. Trautschold, I., u. E. Werle; in: Bergmeyer, H. U. (Hrsg.): Methoden der enzymatischen Analyse. S. 880. Weinheim 1962.

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R. A. Alberty G. Bratfisch F. H. Bruns R. Caputto F. Chatagner M. Chiga R. Czok R. Ehrenreich W. Franke H. Gibian D. M. Greenberg H. Hanson W. Hasselbach O. Hoffmann-Ostenhof B. Kassell K. N. v. Kaulla A. S. Keston H. Kröger A. Lajtha M. Laskowski Sr. M. Laskowski Jr. F. Leuthardt S. Lissitzky R. Michel J. F. Morrison R. J. Peanasky G. Pfleiderer G. W. E. Plaut H. Reinauer H. Schievelbein G. Siebert I. Trautschold M. F. Utter H.-H. Weber H. Weil-Malherbe E. Werle

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© 1967 Springer-Verlag Berlin Heidelberg

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Werle, E., Trautschold, I. (1967). Kallikrein. In: Alberty, R.A., et al. Enzyme. Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-662-41177-3_29

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