Advertisement

Acta Physica Academiae Scientiarum Hungaricae

, Volume 15, Issue 4, pp 287–298 | Cite as

Some remarks on the energy band structure of protein

  • J. Ladik
Article

Abstract

The energy bands of protein were calculated by using the chemical model ofEvans andGergely devised to demonstrate the way in which the infinite MO-s are originated. The calculation based on the simple LCAO MO theory was performed by the method developed byKouteczkŷ andZahradnik [7]. In the first approximation the 2p z orbitals of the C, O and N atoms of the peptide (H−N−C=O) group were used, while in a second four-centre approximation also the empty 2p z orbital of the H atom was taken into consideration. A variation of the values of the integralsα H,β N,H andβ O,H has shown the results to change only to a slight extent with the values of these parameters.

The first three-centre approximation resulted in 5,11 ev for the width of the forbidden band between the highest filled and the lowest unfilled band, while in the four-centre approximation this value was only 3.95 ev. These findings and the fact that the band widths obtained were larger than those given byEvans andGergely suggest the electronic conductivity of protein, found experimentally, to arise from the mobility of the π electrons on the infinite MO-s of the model considered.

The results of the more realistic four-centre approximation also show in comparison with a free monopeptide group a significant increase in electron affinity and a considerable stabilization energy (≈32 kcal/mole peptide groups) in the protein molecule.

Keywords

Energy Band Acta Phys Elementary Cell Energy Band Structure Peptide Group 
These keywords were added by machine and not by the authors. This process is experimental and the keywords may be updated as the learning algorithm improves.

Некоторые замечания о структуре энергетических полос протеинов

Резюме

Применением химической модели Эванса и Гергеля, сконструированной для демонстрации пути происхождения бесконечных MO, вычисляются энергетические полосы протеинов. Вычисления, в основе которых лежит простая ЛКАО MO-теория, проводились методом, разработанным Коутецким и Заградником [7]. В первом приближении применились 2p z -орбиты атомов C, O и N пептидной группы (H−N−C=O), в то время как во втором четырхцентровом приближении принималась во внимание и незаполненная 2p z -орбита атома Н. Вариация значений интеграловα H,β N,H иβ O,H показала, что с изменением значений этих параметров результаты изменяются только в незначительной мере.

Вычисления в первом трёхцентровом приближении для ширины запрещенной полосы между наивысшей заполненной и наинизшей незаполненной полосами дают 5,11 eV, в то время как в четырёхцентровом приближении данная величина оказалсь равной 3,95 eV. Эти обнаружения и ширины полос, которые своими значениями больше полученных Эвансом и Гергелем величин, внушают, что электрическая проводимость протеинов, найденная экспериментально, обусловливается подвижностью π-электронов в бесконечных MO рассматриваемой модели.

Результаты более реального четырёхцентрового приближения показывают также что сродство к электрону и рассмотренная энергия устойчивости (≈32 kcal/mol пептидная группа) в молекуле протеина по сравнению со свободной монопептидной группой значительно увеличиваются.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

References

  1. 1.
    M. G. Evans andJ. Gergely, Biochim. Biophys. Acta,3, 188, 1949.CrossRefGoogle Scholar
  2. 2.
    D. D. Eley, G. D. Parfitt, M. J. Perry andD. H. Taysum, Trans. Far. Soc.,49, 79, 1953.CrossRefGoogle Scholar
  3. 3.
    M. H. Cardew andD. D. Eley, Disc. Far. Soc.,27, 115, 1959.CrossRefGoogle Scholar
  4. 4.
    D. D. Eley andD. I. Spivey, Trans. Far. Soc.,56, 1432, 1960.CrossRefGoogle Scholar
  5. 5.
    P. Taylor, Disc. Far. Soc.,27, 236, 1959.Google Scholar
  6. 6.
    M. Suard, G. Berthier andB. Pullman, Biochim. Biophys. Acta,52, 254, 1961.CrossRefGoogle Scholar
  7. 7.
    J. Kouteckŷ, R. Zahradnik, Coll. Czechoslov. Chem. Comm.,25, 811, 1960.Google Scholar
  8. 8.
    J. R. Reitz, Solid State Physics, Vol. I, 1, Academic Press, New York, 1955.Google Scholar
  9. 9.
    B. Pullman andA. Pullman, Rev. Mod. Phys.,32, 428, 1960.CrossRefADSGoogle Scholar
  10. 10.
    B. Pullman andA. Pullman, Biochim. Biophys. Acta,36, 343, 1959.CrossRefGoogle Scholar
  11. 11.
    D. W. Davies, Trans. Far. Soc.,51, 449, 1955.CrossRefGoogle Scholar
  12. 12.
    C. A. Coulson andJ. Herr, Trans. Far. Soc.,47, 681, 1951.CrossRefGoogle Scholar
  13. 13.
    J. Pariser andJ. Parr, J. Chem. Phys.,21, 466, 1953; ibid.21, 767, 1953.CrossRefADSGoogle Scholar
  14. 14.
    W. Shockley, Electrons and Holes in Semiconductors, Van Nostrand, 1950, p. 398.Google Scholar
  15. 15.
    R. Mason, Nature,181, 820, 1958; Disc. Far. Soc.,27, 129, 1960; Rad. Research Suppl.,2, Bioenergetics, Ac. Press., New York—London, 1960, p. 452.CrossRefADSGoogle Scholar
  16. 16.
    J. Kouteckŷ, private communication.Google Scholar

Copyright information

© with the authors 1963

Authors and Affiliations

  • J. Ladik
    • 1
  1. 1.Central Research Institute for Chemistry of the HungarianAcademy of SciencesBudapest

Personalised recommendations