Advertisement

Biologia Plantarum

, Volume 1, Issue 1, pp 3–8 | Cite as

Catalase activity in thermal blue-green algae in relation to temperature

  • Štěpán Kubin
Article

Summary

The author has studied the relation of the catalase activity in thermal blue-green algae to temperature. Experimental data were taken from the first phase of the reaction, so that oxidation of the enzyme by the substrate was eliminated. The relation of the activity of a homogenate of thermal blue-green algae to temperature gives a curve similar to that obtained bySizeR (1944) for pure enzyme preparations isolated from beef livers. The resistance of the enzyme to high temperatures is the same in thermal blue-green algae as in mesopholic seaweeds. The catalase of thermal blue-green algae does not exhibit any special characteristics differing from the catalase of mesophiles.

Keywords

Catalase Catalase Activity Resultant Concentration Beef Liver Pure Preparation 
These keywords were added by machine and not by the authors. This process is experimental and the keywords may be updated as the learning algorithm improves.

Активность каталаэьг термоϕильных синеэеленых водорослей В эависимости от температуры

Souhrn

Autor sledoval aktivitu katalasy terrnálních sinic v závislosti na teplotě. Jako materiálu bylo použito homogenátu z termálních sinic r.Oscillatoria (teplotní optimum 38° C). Manometrická metoda podleApplemana (1951) byla poněkud modifikována, ale princip (stanovení uvolněného kysliku v prvních fázích reakce) zůstal zachován. Na rozdíl od běžných manometrických metod se béhem stanovení nezachovává konstantní objem (Vo) a registruje se čas potřebný ke změně tlaku o určitý interval. Výsledky se přepočítávají naVo graficky.

Nebyly zjištěny žádné zvláštní vlastnosti katalasy termálních sinic, pokud jde o závislost její aktivity na teplotě, což potvrzuje předpoklad M. B.AllenovÉ (1950), že neexistují zvláštní bílkoviny resistentní k vysokým teplotám. Reakční rychlost se v závislosti na teplotě zvyšuje až do 55° C. Při teplotě 60° C je enzym z termálních sinic prakticky kvantitativě denaturován, stejně jako katalasa z mesofilních mořských řas nebo z býčích jater.

Реэюме

Автор исеюедовал актиьвность каталаэы термоϕильных синеэлных водорослей в эависимости от температуры. В качсстье материала льименялся гомогенат иэ темроϕиыиых синеэеленых водорослейOscillatoria (оытимум темнературы 38 С). Манометрический метод Appleman-a (1951) был несколько модиϕицировап, но его принцил (опре деленис освобождающегося кислорода в лерых ϕаэах реакции) оставался неиэменным. В отличие от обычпых манометрияеских методов, в течение определений пе сохраняения посгояонный ъсм (V O ) и регистрируетея врема, необходимое для иэмснения давления па определенпую веяичину. Реэультаты перечисляютея на V o граϕически.

Зависииости активности каталаэы термоϕильных синезлепых водорослсй от температуры пе были отмечсны. Эго подтверждаст предпололжение M. B. Allen-a (1950), чго не сущесгвуют особые белки, устойчивыс к высоким температурам. Скорость протекания реакции новышастея пропорционально температуры вплоть до 55° С. При 60° С эпэим из термоϕильных сиезелеппых водорослей нрактически полностыо дснатурируетея, как и каталаза из мезоϕильных морекмх водорослей нли из бычьей печни.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

References

  1. Allen, M. B.: The dynamic nature of thermophily. - J. Gen. Physiol.33: 205–210, 1950.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  2. Appleman, D.: Manometric determination of catalase activity. Apparatus and method. - Anal. Chem.23 (11): 1627–1631, 1951.CrossRefGoogle Scholar
  3. Bonnichsen, R. K., Chance, B. andTheorell, H.: Catalase activity. Acta chem. Scand. 1: 685–709, 1947.CrossRefGoogle Scholar
  4. Fruton, J. S., Simmonds, S.: General Biochemistry, (pp. 235–260). New York, 1954.Google Scholar
  5. Potter, V. R., Elvehjem, C. A.: (cit. after Kleinzeller, A., Málek, J., Vrba, R.: Manometrické methody a jejich použití v biologii a biochemii. Praha, 1954): Manometric methods and their application in biology and biochemistry. - J. biol. Chem.114: 495–504, 1936.Google Scholar
  6. SizeR, I. W.: Temperature activation and inactivation of the crystalline catalase-hydrogen peroxide system. - J. biol. Chem.154: 461–473, 1944.Google Scholar
  7. Takagi, M.: On the stability against heat of the catalase in marine algae. - Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.19 (8): 886–888, 1953.Google Scholar

Copyright information

© Institute of Experimental Botany 1959

Authors and Affiliations

  • Štěpán Kubin
    • 1
  1. 1.Department of Plant PhysiologyBiological Faculty of Charles UniversityPraha

Personalised recommendations